|
Efekty kształcenia
i kompetencje:
|
|
Znajomość podstawowych pojęć i problemów biofizyki molekularnej oraz metod, zwł. spektroskopowych, badania struktury i dynamiki białek, kwasów nukleinowych i ich funkcjonalnych biologicznie kompleksów.
|
|
Opis przedmiotu:
|
|
Biomolekuły Rola wody dla stabilności i dynamiki struktur biologicznych. Konformacje białek i kwasów nukleinowych. Wiązania wodorowe w białkach i DNA, pary jonowe, „oddziaływania hydrofobowe”. Biopuzzle Hierarchiczność struktur. Chiralność życia. Metody określania struktur: dyfrakcja, dichroizm kołowy, NMR, FT-IR. Dynamika konformacji białek: folding i unfolding (denaturacja), oraz agregacja. Przemiany konformacyjne w DNA (B-Z). Rola entropii rozpuszczalnika w procesie zwijania białek (the hydrophobic core model). Kooperatywność zwijania białek i ewolucja molekularna: molten globule states, chaperony, białkowe nanorurki- amyloidy i priony. Ścieżki przemian konformacyjnych i lejki zwijania (folding funnels). Ingerencja ewolucji molekularnej w „polymer science”. Choroby konformacyjne: Alzheimera, Parkinsona i inne. Ewolucja molekularna struktur białek i jej spektakularne osiągnięcia: extremofile. Oddziaływania białek i kwasów nukleinowych. Wirusy jako wielkie samoorganizujące się biopuzzle. Biomaszyny Ruch i jego organizacja w skali nano. Fluorescencja i FRET. Elastyczne kompleksy białek: chaperony II, enzymy allosteryczne. Biomotorki, miozyna, aktyna, czyli molekularne mechanizmy skurczu mięsni. Mikroskopia TEM, AFM i MFM - rozciąganie pojedynczych cząsteczek. Biologiczne struktury inspiracją dla nowoczesnych nanomateriałów.
|
